Compendio de Enzimología – Enrique Battaner Arias – 1ra Edición

Descripción

Si algo distingue realmente a la del resto de las disciplinas químicas, es el papel central que en los seres vivos desempeñan las enzimas. Y si algún elemento distintivo hay en la Bioquímica frente a las ciencias biológicas es que las enzimas nos brindan un modelo interpretativo de uso general para todas ellas, sin excepción en términos de la teoría atómico-molecular. El estudio de las no es en sí mismo más que una serie de capítulos de la Química Orgánica, por más que se utilicen técnicas poco convencionales desde el punto de vista de esta ciencia. Lo realmente único en la química biológica es esa impresionante cantidad de catalizadores específicos encargados cada uno de un determinado proceso dentro de los muchos miles de reacciones químicas posibles en lo organismos. ¿Cómo son las enzimas? ¿Cómo funcionan? ¿Cómo se forman? La respuesta a estas preguntas, entendidas en su más amplio significado, nos brindaría la explicación a todos los fenómenos que asociamos a la vida: la posibilidad de un metabolismo, de su regulación, y, por tanto, de su integración a un nivel fisiológico, igualmente, de su biosíntesis y todos los fenómenos genéticos a ella asociados, y por último, de las complicadas pautas evolutivas y adaptativas de los organismos vivientes.

No es de extrañar, por tanto, que los espectaculares avances de la Bioquímica habidos en los últimos treinta años hayan tenido lugar normalmente en torno a sistemas experimentales nacidos del estudio «convencional» de las enzimas. Los métodos y técnicas de purificación y aislamiento de enzimas han marcado las pautas de toda la Bioquímica preparativa o extractiva, los métodos que la Enzimología emplea en la cuantificación de enzimas forman la base de la Bioquímica , habiendo transcendido su uso al Análisis Químico General, el estudio químico de los inhibidores ha creado los protocolos que hoy se siguen en el desarrollo sistemático de nuevos fármacos. Y ya en la esfera puramente teórica, el estudio de las reacciones enzimáticas nos ha suministrado un modelo de aplicación general a todas las interacciones biológicas, el de un ligando uniéndose a un receptor de naturaleza proteica, y desencadenando en él un cambio que es el último responsable molecular del efecto fisiológico investigado.

Por otra parte, el estudio cinético de cadenas de reacciones enzimáticas nos va dando una idea, hoy todavía aproximada, de las complejidades dinámicas que pueden surgir en el ser vivo por la acción de las enzimas, y que en un terreno puramente especulativo podemos relacionar sin demasiada dificultad con cuestiones tan abstractas como el origen objetivo del tiempo biológico o las asimetrías (y simetrías) espaciales que surgen en la ontogenia de los seres vivos.

En el momento actual quizá es posible que el término «Enzimología» pueda sonar un tanto pasado de moda, sobre todo en comparación con otros como «Biotecnología» o «Ingeniería Genética», y que nos recuerde los viejos laboratorios donde se hacía Bioquímica clásica allá por los años 50 y 60. Por ello trato de reivindicar la importancia de la misma. Si la Biotecnología no es otra cosa que introducir en gran escala a las enzimas en el proceso productivo y económico, la Ingeniería Genética actual no es concebible sin la ayuda de una serie muy concreta de enzimas, y además, sus últimas aspiraciones son enteramente enzimáticas: la introducción de nuevos procesos metabólicos allá donde normalmente no los hay. La Genética Molecular se ocupa de los planos del edificio viviente, la Enzimología, del estudio del propio edificio funcionando.

El propósito del autor de este libro es presentar una visión actualizada de las enzimas, pero a un nivel de estudiante de Grado, y específicamente, en el área de Ciencias de la . Para el especialista hay numerosas y magníficas monografías, aparte de series periódicas e innumerables artículos de investigación y de divulgación que tratan con enzimas directa o indirectamente. A tal fin se da una cierta extensión a capítulos como la cinética enzimática, que en los textos consagrados de Bioquímica ocupan un espacio a nuestro juicio harto, reducido, pero sin llegar por ello a extremos monográficos o especializados. El autor pretende demostrar que la metodología del estudio de las enzimas, tanto en lo puramente técnico como en lo más conceptual y abstracto, es la indicada para el abordaje de la gran mayoría de los problemas, puros o aplicados, que nos plantea el estudio de los seres vivientes.

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  • Índice
    Introducción a la Enzimología
    Notas históricas
    I. Los orígenes
    II. La fermentación alcohólica
    El estudio de la Enzimología
    Bibliografía general
    Capítulo 1 Las reacciones químicas: criterios de espontaneidad y cinética
    1.1. ¿En qué circunstancias tiene lugar espontáneamente una reacción?
    1.1.1. El calor absorbido o desprendido en reacciones químicas
    1.1.2. Orden o desorden introducido en un sistema: la entropía
    1.1.3. Trabajo útil potencial en una transformación: la Energía Libre
    1.2. La velocidad de las reacciones químicas
    1.2.1. Velocidad y concentración: orden de reacción y molecularidad
    1.2.2. Velocidad y temperatura: concepto de energía de activación
    1.2.3. Catálisis
    1.2.3.1. Los catalizadores no entran en la ecuación estequiométrica global
    1.2.3.2. Los catalizadores no alteran la posición de equilibrio de la reacción
    1.2.3.3. Los catalizadores modifican la energía de activación
    1.2.3.4. Catálisis homogénea y heterogénea
    Capítulo 2 Catálisis enzimática: términos, conceptos y características generales
    2.1. Conceptos y términos
    2.1.1. Enzima
    2.1.2. Substrato
    2.1.3. Centro activo
    2.1.4. Protómero
    2.1.5. Actividad enzimática
    2.1.6. Actividad específica, actividad molecular, número de recambio
    2.1.7. Inhibidor
    2.1.8. Activador
    2.1.9. Coenzima
    2.1.10. Isoenzima
    2.2. Naturaleza química de las enzimas
    2.3. La especificidad de las enzimas
    2.3.1. Especificidad sobre estereoisómeros
    2.3.2. Proquiralidad
    2.3.3. Especificidad relativa
    2.3.4. Especificidad en enzimas multisubstrato
    2.3.5. Especificidad en secuencias de nucleótidos
    2.4. Otros aspectos de la catálisis enzimática
    2.5. Teorías sobre la acción enzimática
    Capítulo 3 Clasificación y nomenclatura de las enzimas. Reacciones enzimáticas
    3.1. Principios generales de clasificación y nomenclatura de enzimas
    3.1.1. Nomenclatura
    3.1.2. Clasificación
    3.2. Reacciones enzimáticas
    3.2.1. Grupo 1: Oxidorreductasas
    3.2.1.1. Clasificación sistemática de las oxidorreductasas
    3.2.1.2. Nomenclatura alternativa (recomendada) para las oxidorreductasas
    3.2.1.3. Algunas reacciones enzimáticas catalizadas por oxidorreductasas
    (a) Deshidrogenasas
    (b) Oxidasas
    (c) Peroxidasas
    (d) Oxigenasas (no confundir con Oxidasas)
    (e) Hidroxilasas
    (f) Reductasas
    3.2.2. Grupo 2: Transferasas
    3.2.2.1. Clasificación sistemática de las transferasas
    3.2.2.2. Algunas reacciones enzimáticas catalizadas por transferasas
    (a) Subgrupo 2.1: Transfieren grupos monocarbonados
    (b) Subgrupo 2.4: Glicosil transferasas
    (c) Subgrupo 2.6: transfieren grupos nitrogenados
    (d) Subgrupo 2.7: Fosfotransferasas o kinasas
    3.2.3. Grupo 3: Hidrolasas
    3.2.3.1. Clasificación sistemática de las hidrolasas
    (a) Subgrupo 3.1. Hidrolizan enlaces éster
    (b) Subgrupo 3.2: Glicósido hidrolasas (glicosidasas)
    (c) Subgrupo 3.4: Péptido hidrolasas
    - Serin proteinasas
    - Tiol proteinasas
    - Proteinasas ácidas
    - Metaloproteinasas
    (d) Subgrupo 3.6: Acil anhídrido hidrolasas
    3.2.4. Grupo 4: Liasas
    (a) Subgrupo 4.1: Liasas C-C
    (b) Subgrupo 4.2: Liasas C-O
    3.2.5. Grupo 5: Isomerasas
    3.2.5.1. Clasificación sistemática de las isomerasas
    3.2.5.2. Algunas reacciones enzimáticas catalizadas por isomerasas
    (a) Subgrupo 5.1: Racemasas y epimerasas
    (b) Subgrupo 5.2: Isomerasas cis-trans
    (c) Subgrupo 5.3: Oxidorreductasas intramoleculares
    (d) Subgrupo 5.4: Transferasas intramoleculares (mutasas)
    (e) Subgrupo 5.99: Otras isomerasas
    3.2.6. Grupo 6: Ligasas o Sintetasas
    3.2.6.1. Clasificación sistemática de las ligasas
    3.2.6.2. Algunas reacciones enzimáticas catalizadas por ligasas
    (a) Subgrupo 6.1: Ligasas C-O
    (b) Subgrupo 6.3: Ligasas C-N
    (c) Subgrupo 6.4: Ligasas C-C
    Capítulo 4 Coenzimas o cofactores
    4.1. Introducción
    4.2. Coenzimas asociadas a procesos redox
    4.2.1. Coenzimas piridínicas (NAD+ , NADP+)
    4.2.1.1. Estructura química y modo de acción
    4.2.1.2. Significación metabólica y fisiológica
    4.2.1.3. Carácter vitamínico
    4.2.2. Coenzimas flavínicas
    4.2.2.1. Estructura química y modo de acción
    4.2.2.2. Flavoproteínas
    4.2.2.3. Carácter vitamínico
    4.2.3. Coenzimas hemínicas
    4.2.3.1. Estructura química y modo de acción
    4.2.3.2. Las peroxidasas
    4.2.3.3. Los citocromos
    4.2.4. Quinonas
    4.2.4.1. Ubiquinona o Coenzima Q
    4.2.4.2. Otras quinonas
    4.2.5. Ácido ascórbico (vitamina C)
    4.2.5.1. Estructura química
    4.2.5.2. Funciones biológicas
    4.2.6. Glutatión
    4.2.7. Otras coenzimas redox
    4.3. Coenzimas asociados a otras reacciones (no redox)
    4.3.1. Tiamina pirofosfato
    4.3.1.1. Estructura química y modo de acción
    4.3.1.2. Carácter vitamínico
    4.3.2. Piridoxal fosfato
    4.3.2.1. Estructura química y modo de acción, metabolismo de aminoácidos
    4.3.2.2. Otras reacciones dependientes de piridoxal fosfato
    4.3.2.3. Carácter vitamínico
    4.3.3. Coenzimas folínicas
    4.3.3.1. Estructura química y modo de acción
    4.3.3.2. Carácter vitamínico
    4.3.3.3. Farmacología asociada al ácido fólico
    4.3.4. Coenzimas cobamídicas
    4.3.4.1. Estructura química
    4.3.4.2. Modo de acción
    4.3.4.3. Carácter vitamínico
    4.3.5. Biotina
    4.3.5.1. Estructura química y modo de acción
    4.3.5.2. Avidina
    4.3.6. S-adenosil metionina
    4.3.6.1. Estructura química
    4.3.6.2. Función metabólica
    4.3.7. Panteteínas
    4.3.7.1. Estructura química
    4.3.7.2. Modo de acción
    4.3.8. Carnitina
    4.3.9. 3’-Fosfoadenosil 5’-fosfosulfato (PAPS)
    4.3.10. Adenosina 5’ trifosfato (ATP)
    (a) Reacciones de transferencia ligadas al ATP
    (b) Suministro de energía para otras reacciones
    4.3.11. Otros nucleótidos que operan como coenzimas
    Capítulo 5 Cinética de las reacciones enzimáticas
    5.1. Introducción
    5.1.1. Interés de los estudios cinéticos
    5.1.2. Concepto de velocidad inicial
    5.2. Efecto de la concentración de enzima
    5.3. Efecto de la concentración de substrato
    5.3.1. Estudio cinético de la interacción enzima-substrato
    5.3.2. Mecanismo de Michaelis y Menten
    5.3.3. Concepto de Km
    5.3.4. Concepto de Vmax
    5.3.5. Aproximación de estado estacionario
    5.3.6. Eficiencia catalítica de las enzimas
    5.3.7. Determinación experimental de Km y Vmax
    5.3.7.1. Transformaciones lineales de la ecuación de Michaelis-Menten
    5.4. Efecto del pH sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas
    5.4.1. Bases moleculares
    5.4.2. Significado biológico del efecto del pH
    5.5. Efecto de la temperatura sobre las reacciones enzimáticas
    5.5.1. Bases moleculares
    5.5.2. Significado biológico del efecto de la temperatura
    Capítulo 6 Inhibición enzimática
    6.1. Concepto e importancia
    6.2. Tipos de inhibidores
    6.2.1. Inhibidores reversibles
    6.2.2. Inhibidores irreversibles
    6.3. Inhibición competitiva
    6.3.1. Cinética de la inhibición competitiva
    6.3.2. Diagnóstico cinético de la inhibición competitiva
    6.3.3. Aspectos estructurales de la inhibición competitiva
    6.3.4. Análogos de estado de transición
    6.3.5. Anticuerpos catalíticos
    6.3.6. Importancia práctica de la inhibición competitiva
    6.4. Otras formas de inhibición reversible
    6.4.1. Inhibición no competitiva
    6.4.2. Inhibición acompetitiva o anticompetitiva
    6.5. Inhibición irreversible
    6.5.1. Generalidades
    6.5.2. Reactivos de grupo -SH
    6.5.3. Metales pesados
    6.5.4. Inhibidores que combinan con cationes esenciales
    6.5.5. Reactivos específicos de grupo y marcadores de afinidad
    6.5.5.1. Organofosfóricos
    6.5.5.2. Marcadores de afinidad
    6.6. Substratos suicidas
    6.6.1. Modo de acción de los antibióticos ?-lactámicos
    6.6.2. Resistencia a los antibióticos ?-lactámicos: la ?-lactamasa
    6.6.3. Otros inhibidores suicidas
    Capítulo 7 El Centro Activo enzimático. Mecanismos de la acción enzimática
    7.1. El centro activo
    7.1.1. Concepto
    7.1.2. Pruebas experimentales de la existencia del centro activo
    7.1.3. Número de centros activos
    7.1.4. Aminoácidos y grupos químicos implicados en el centro activo
    7.2. Mecanismos de la acción enzimática
    7.2.1. Efectos de proximidad y orientación
    7.2.2. Catálisis ácido-base
    7.2.3. Grupos nucleófilos y electrófilos
    7.2.4. Formación de intermediarios covalentes con la enzima
    7.2.5. Efectos mecanocuánticos
    7.3. Estudio del centro activo de la quimotripsina
    Capítulo 8 Regulación de la actividad enzimática, 1
    8.1. Generalidades
    8.1.1. Tipos de regulación enzimática
    I. Controles sobre la concentración enzimática
    (a). Controles sobre la expresión genética
    (b). Controles sobre la degradación enzimática
    II. Controles sobre la actividad enzimática
    (a). Control alostérico o alosterismo
    (b). Modificación covalente de las enzimas
    8.2. Control por retroalimentación negativa
    8.2.1. Retroalimentación negativa en sistemas enzimáticos
    8.2.2. Características generales del control enzimático por retroalimentación negativa
    8.3. Alosterismo
    8.3.1. Definición
    8.3.2. Pruebas experimentales
    8.3.3. Alosterismo y cooperatividad
    8.3.3.1. Concepto de cooperatividad
    8.3.3.2. Implicaciones estructurales de la existencia de cooperatividad
    8.3.3.3. Efectores positivos y negativos y cooperatividad
    8.3.3.4. Modelo alostérico restringido
    8.3.4. Interpretación cuantitativa del alosterismo
    8.3.4.1. El modelo de Monod, Wyman y Changeux
    8.3.5. La aspartato transcarbamilasa
    8.3.5.1. Comportamiento alostérico de la aspartato transcarbamilasa
    8.3.5.2. Adecuación de la aspartato transcarbamilasa al modelo MWC
    8.3.6. La hemoglobina
    8.3.6.1. Comportamiento alostérico de la hemoglobina
    8.3.6.2. Adecuación de la hemoglobina al modelo MWC
    Capítulo 9 Regulación de la actividad enzimática, 2. Modificación covalente de las enzimas. Activaciones proteolíticas
    9.1. Introducción
    9.1.1. Modificación covalente: su importancia biológica
    9.1.2. Formas de modificación covalente
    9.1.3. Concepto de segundo mensajero
    9.1.3.1 Concepto de activación en cascada
    9.2. Regulación de la glucógeno fosforilasa
    9.2.1. Reacción catalizada y formas moleculares de la glucógeno fosforilasa
    9.2.2. Cascada de activación en la glucógeno fosforilasa
    9.2.3. Mecanismos moleculares en el sistema de la glucógeno fosforilasa
    9.2.3.1. Glucógeno fosforilasa
    9.2.3.2. Fosforilasa kinasa
    9.2.3.3. Protein kinasa A
    9.2.3.4. Adenilato ciclasa
    9.2.3.5. Proteínas G
    9.2.4. Otras actividades ligadas al sistema de la glucógeno fosforilasa
    9.2.4.1. Protein fosfatasas
    9.2.4.2. cAMP fosfodiesterasa
    9.2.4.3. Glucógeno sintasa
    9.3. Otros sistemas de fosforilación de proteínas
    9.3.1. Protein kinasas A
    9.3.2. Protein kinasas G
    9.3.3. Protein kinasas C
    9.3.4. Protein kinasas dependientes de calcio-calmodulina
    9.3.4.1. El sistema calcio-calmodulina
    9.3.4.2. Inositolfosfátidos
    9.3.5. Protein tirosin kinasas
    9.4. Otras formas de modificación covalente
    9.4.1. ADP-ribosilación
    9.4.2. Adenilación y Uridilación
    9.5. Activaciones proteolíticas: Zimógenos digestivos
    9.5.1. Pepsina
    9.5.2. Tripsina
    9.5.3. Quimotripsina
    9.6. Activaciones proteolíticas: Coagulación de la sangre
    9.6.1. El proceso de coagulación: generalidades
    9.6.2. Polimerización del fibrinógeno
    9.6.3. Formación de trombina
    9.6.4. Formación del complejo protrombinasa
    9.6.4.1. La vía extrínseca
    9.6.4.2. La vía intrínseca
    9.6.5. Anticoagulantes fisiológicos
    Capítulo 10 Enzimas en Medicina
    10.1. Las enzimas en el diagnóstico clínico
    10.1.1. Procedencia de las enzimas séricas
    10.1.2. Alteraciones en la concentración enzimática en suero
    10.1.2.1. Aumentos de la concentración enzimática
    10.1.2.2. Disminuciones en la actividad enzimática
    10.1.3. Estudio de las principales enzimas con interés diagnóstico
    10.1.3.1. Aminotransferasas
    10.1.3.2. Creatinkinasa
    10.1.3.3. Fosfatasa alcalina
    10.1.3.4. ?-Glutamil transferasa
    10.1.3.5. ?-Amilasa
    10.1.3.6. Fosfatasa ácida
    10.1.3.7. Lactato deshidrogenasa
    10.2. Enzimas en Terapéutica
    10.2.1. Terapéuticas sustitutivas
    10.2.2. Enzimas en Cirugía
    10.2.3. Trastornos de la circulación
    10.2.4. Trastornos de la coagulación sanguínea
    10.2.5. Enzimas en terapéutica antineoplásica
    10.2.6. Otros usos terapéuticos de enzimas
  • Citar Libro
    • Título: Compendio de Enzimología
    • Autor/es:
    • ISBN-13: 9788490122952
    • ISBN-13: 9788490122969
    • Edición: 1ra Edición
    • Año de edición: 2013
    • Tema: Química
    • Subtema: Bioquímica
    • Tipo de Archivo: eBook
    • Idioma: eBook en Español

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